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Ho discusso la mia tesi di andrea tarabbia Quanto deve costare un corso di michele

Nella prima reazione sotto l'influenza di enzima di un oxidase c'è un'ossidazione di amminoacidi. Così un gruppo amino (NH si separa nella forma di ammoniaca (NH e connessione sono formati, contenendo kretonny il gruppo (S=O) e chiamati dal ketokisloty.

Fermentologiya molto a lungo non ebbe, è severo la nomenclatura scientifica di enzimi. I nomi hanno dato a enzimi su segni occasionali (le nomenclature banali, secondo il nome di un sostrato (razionale), su una composizione chimica di enzima, alla fine, come la reazione catalizzata e il carattere di un sostrato. I nomi di tali enzimi come pepsin (da pepsin greco - la digestione, trypsin (da tripsis greco - diluisco) e papainase possono essere esempi della nomenclatura banale (dal nome di un albero di melone di Carica papaja da cui succo è assegnato). Su azione tutti questi enzimi sono proteolytic, cioè accelerano l'idrolisi di proteine (la proteina. Il nome caratteristico è stato questo è dato il gruppo degli enzimi intracellulari dipinti che accelerano reazioni di riduzione dell'ossidazione in una gabbia - tsitokhroma (da armatura. citos - una gabbia e un cromo - colore).

(dal punto di vista perfetto), i punti di vista di Paracelsus in molti aspetti sono stati progressivi quando ha provato ad attrarre forze reali di natura a comprensione dei fenomeni vitali. Da queste posizioni Paracelsus e i suoi seguaci si hanno avvicinato la considerazione essenziale di una fermentazione, il concetto conosciuto della designazione di qualsiasi fermentazione, la cosa principale molto tempo far

Stereochemical e specificity ottico hanno il valore speciale. È mostrato solo in caso di agenti otticamente attivi, e l'enzima è attivo solo in relazione a una forma di stereoisomerous di connessione. Per esempio, L-of un arginaz decompone L-arginin a L- e urea, ma non lavora E -. D e L-specificity di oxidases di amminoacidi è un esempio conosciuto. Stereochemical e attività ottica così - possono essere assoluti e relativi; per esempio, il karboksipeptidaza che si spacca karbobenzoks - glitsil-L-phenylalanine non intacca un sostrato con E affatto - phenylalanine: d'altra parte, l'esteraza di fegato di maiale decompone l'aria di metile di acido di mandorla L-of solo due volte più veloce, che il suo E - isomer.

ISOMERASES – gli enzimi che catalizzano la trasformazione di isomerous formano l'un l'altro, - effettuano la trasformazione intramolecolare di vari gruppi. Li tratti non solo gli enzimi le reazioni stimolanti di transizioni reciproche di isomers ottico e geometrico ma anche tale che può promuovere la trasformazione in ketoza o a movimento di comunicazione radiofonica e altri.

Piuttosto il gruppo specificity è mostrato quando l'enzima è indifferente a struttura di connessione e solo le questioni di tipo di comunicazione. Il chymotrypsin la spaccatura solo peptide la comunicazione è un esempio.

Insieme con solo che l'altro, la forma di specificity che è strettamente collegata al primo espresso in capacità di enzima di attaccare un sostrato solo di una struttura chimica certa esiste la forma descritta di specificity di enzima nella reazione catalizzata da esso anche. Qualche volta l'enzima è capace per intaccare solo il sostrato unico, poi dire che possiede specificity assoluto. Molto più spesso l'enzima influenza il gruppo dei sostrati che hanno una struttura simile. Tali specificity designano il gruppo. stereochemical cosiddetto specificity consistendo quell'enzima intacca un sostrato o il gruppo dei sostrati che differiscono in un accordo speciale di atomi in spazio rappresenta per interesse speciale.

È necessario avere anche in un'occhiata che una molecola di sostrato sebbene, di regola, anche sia molto meno che molecola di enzima, anche possiede un po' di mobilità e a interazione con enzima questa mobilità può promuovere la conformità più piena.

Per esempio, l'amylase-enzima, i hydrolyzing inamidano con quello che già ci siamo incontrati ripetutamente, ha la Classificazione d'indice di Enzimi è costruito in modo che in esso i posti vuoti per già non gli enzimi aperti siano lasciati.